La membrana nucleare: struttura e funzionalità
Oltre a quella plasmatica la cellula ha una seconda barriera fondamentale, la membrana nucleare. Si tratta di un involucro che separa il nucleo dal citoplasma e regola gli scambi delle sostanze che entrano ed escono da questo comparto cellulare. Assomiglia molto come struttura alla membrana plasmatica, perché è a sua volta composto da un doppio strato fosfolipidico.
Oltre a proteggere il nucleo questo involucro gli conferisce la forma tipica con cui siamo abituati a vederlo nei libri di Biologia. Vale a dire una piccola sfera densa e compatta, poiché all’interno si trova la cromatina che forma il corredo genetico della cellula. Inoltre c’è il nucleolo, una regione dove si assemblano le subunità dei ribosomi.
La struttura della membrana nucleare
A formarla ci sono due strati sovrapposti che hanno uno spessore di circa 8 nanometri (nm) ciascuno. Per inquadrare questo dato possiamo aggiungere che la membrana plasmatica può arrivare a uno spessore pari a più del doppio. Tra i due rivestimenti si trova un sottile spazio cavo che si chiama cisterna perinucleare, che conferisce a questa barriera uno spessore complessivo di 40 nm.
Lo spazio cavo appena nominata è in continuità con il reticolo endoplasmatico rugoso (RER), che è ricco di ribosomi. Si tratta di una condizione necessaria le subunità che compongono questi organelli si assemblano all’interno del nucleo. La membrana nucleare presenta però dei punti di fusione dove non c’è alcuno spazio a dividere i due strati, ovvero i pori.
Distinguiamo i due layer definendoli rispettivamente interno ed esterno. La parte interna è rivestita sul lato che si affaccia sul nucleo da un reticolo di polipeptidi che formato la lamina nucleare, una sorta di secondo citoscheletro. In tutto sono quattro le proteine fibrose che vanno a comporre questo reticolo e si indicano con le lettere A, B1, B2 e C.
La funzione principale della lamina nucleare è quello di punto ancoraggio della cromatina. Così evita che questa venga a contatto con lo strato interno dell’involucro che avvolge il nucleo. Per quanto riguarda invece il layer esterno si tratta del punto di congiunzione con il RER e per questo a volte può presentare dei ribosomi legati.
Come sono fatti i pori nucleari
Come accennato la membrana nucleare presenta dei punti in cui i due strati si fondono per formare dei piccoli canali. Si chiamano pori nucleari e sono delle discontinuità necessarie per consentire lo scambio di sostanze fra il citoplasma e il nucleo. Ognuno di questi fori si mostra formato da otto proteine canale principali e hanno un diametro di circa 120 nm, 1000 volte maggiore di quelli della membrana plasmatica.
Si tratta di complessi proteici dove le proteine sono disposte a raggiera, formando un cilindro centrale, oltre a due anelli. Uno si trova sul lato interno del rivestimento e l’altro è rivolto verso il citoplasma. Attraverso i pori nucleari possono passare per diffusione verso l’interno le molecole più piccole, ovvero quelle che sono al di sotto dei 5.000 Da.
Sul lato esterno della membrana nucleare l’anello citoplasmatico mostra dei filamenti che sporgono nel citosol e prendono contatto con il citoscheletro. Sul lato interno invece si trova una struttura a canestro (detta anche basket nucleare) formata dai prolungamenti delle 8 proteine che formano il poro uniti fra di loro. Formano infatti un anello interno di natura fibrosa.
Per indicare tutte le proteine che formano i canali fra il nucleo e il citoplasma si parla di complesso del poro. Sono circa 30 quelle che formano le subunità degli 8 polipeptidi principali e si tratta per la maggior parte di nucleoporine. Il sistema di trasporto attraverso i porti è bidirezionale e quando si tratta di molecole voluminose queste devono presentare sequenze di riconoscimento precise.
Il trasporto attraverso la membrana nucleare
Partiamo dal caso in cui una proteina debba transitare dal citoplasma all’interno della cellula. Per poter passare attraverso i pori nucleari necessiterà di una Nuclear Localization Sequence (NLS) ovvero una sequenza amminoacidica specifica per l’import. Si tratta di catene abbondanti in lisina (Lys) e in arginina (Arg) che si trovano all’estremità N-terminale delle proteine.
A riconoscere la NLS sono i recettori di importazione nucleare, proteine citosoliche legate a quelle del poro. A volte fra queste due tipologie di polipeptidi si interpongono altre molecole chiamate proteine adattatrici. Anche una mutazione puntiforme può precludere a una proteina l’accesso al nucleo attraverso la membrana nucleare e farla restare nel citoplasma.
Quando invece le proteine seguono la direzione opposta, ossia dal nucleo verso il citoplasma, è necessaria una sequenza di export (Nuclear Export Sequence). Più spesso abbreviate in NES, contengono 4 residui idrofobici che sono riconosciuti e legati da proteine chiamate esportine. Anche in questo caso una sola mutazione preclude alla molecola la possibilità di uscire dal nucleo.
Grazie al legame con una proteina Ran-GTP si instaura un cambiamento conformazionale a livello dell’esportina la proteina può uscire dal nucleo. Questa piccola proteina G è fondamentale per la traslocazione dell’RNA e delle proteine.
