Actina e miosina: le proteine più importanti nel sarcomero
Tra le proteine che compongono le fibre che costituiscono i muscoli actina e miosina sono due delle più importanti. Grazie al modo in cui interagiscono infatti le unità fondamentali di questi organi elastici possono contrarsi e distendersi, consentendo i movimenti. Queste unità sono dette sarcomeri nei muscoli striati e a riposo hanno una lunghezza di appena 3-4 micrometri (µm).
Quando le due proteine fibrose si avvicinano durante la contrazione il sarcomero si accorcia riducendosi ad appena 1µm. Non bisogna dimenticare però che all’interno della fibra muscolare esistono altre molecole proteiche che intervengono in questo meccanismo: la troponina e la tropomiosina. Oltre a verificarsi un movimento c’è uno stimolo biochimico che avvia il meccanismo.
Actina e miosina nella struttura del sarcomero
Queste due proteine sono organizzate in strutture allungate e simili a fili dette miofilamenti che sovrapposti formano le miofibrille. Fra di loro sono diversi in quanto quelli di actina appaiono di spessore e diametro più ridotto al microscopio (miofilamenti sottili) e quelli di miosina sono più corposi (miofilamenti spessi). Quando il muscolo si contrae queste strutture si avvicinano.
Ogni miofibrilla è composta da più sarcomeri, unità funzionali nella contrazione. A livello microscopico si nota che actina e miosina sono avvolta fra di loro. I miofilamenti spessi sono disposti parallelamente fra di loro mentre quelli sottili decorrono fra di loro. Due linee scure, dette linee Z, delimitano il sarcomero e sono i punti in cui si ancorano i filamenti di actina.
Tra due linee Z si notano le bande A, di colore scuro, dove si trova la miosina, e le bande I, chiare, dove è presente solamente l’actina. Le bande scure sono divise a metà da una sottile fascia chiamata banda H, dove si trova solo la miosina, almeno mentre il muscolo è rilassato. L’actina si avvicina al centro solo durante la contrazione.
I miofilamenti spessi presentano dei prolungamenti ingrossati, chiamati teste, che possono interagire con quelli sottili legandosi in alcuni siti specifici. Quando si verifica l’interazione si vengono a creare i ponti trasversali che sono le sedi dove avvengono le reazioni biochimiche che regolano la contrazione.
Troponina e tropomiosina: una regolazione mediata dal calcio
Oltre ad actina e miosina, entrambe proteine fibrose, ci sono altre due molecole che intervengono nel processo di accorciamento del sarcomero. Una, la troponina, è un complesso proteico formato da tre subunità, indicate con le lettere I,C e T. la subunità I interagisce con l’actina bloccando i siti di legame per i ponti trasversali, mentre la T lega la tropomiosina.
La tropomiosina ha una struttura molto diversa in quanto è composta da due subunità ad alfa elica che avvolgono i miofilamenti sottili. Unita alla troponina forma un complesso che a seconda della presenza o assenza di ioni calcio (Ca2+) può bloccare o liberare i siti dove si formeranno i ponti trasversali. Se questi non sono presenti mantiene il muscolo rilassato.
Quando il calcio proveniente dal reticolo sarcoplasmatico raggiunge le miofibrille si lega alla subunità C della troponina. Questo provoca un cambio di conformazione nel complesso proteico che fa scorrere la tropomiosina e scopre i siti di legame fra actina e miosina. In questo modo le teste dei miofilamenti spessi si attaccano alle molecole di actina di quelli sottili.
Una volta che la contrazione termina gli ioni Ca2+ rientrano nel reticolo sarcoplasmatico e la subunità C della troponina torna alla sua conformazione iniziale. La tropomiosina scorre all’indietro e i siti di interazione per i ponti trasversali vengono nuovamente bloccati. A questo punto un nuovo stimolo può essere trasmesso.
Cosa regola l’ingresso del calcio per far interagire actina e miosina
Il passaggio degli ioni genera un potenziale d’azione che viaggia lungo i tubuli T e attiva il rilascio del calcio da parte dei canali della rianodina(RyR). Una volta che giunge ai miofilamenti di actina e miosina avviene la contrazione muscolare, finché gli ioni calcio non ritornano dove si trovavano prima Questo avviene grazie alla pompa Ca2+-ATPasi del reticolo sarcoplasmatico (SERCA).
Si tratta di una proteina transmembrana composta da due subunità con struttura ad alfa elica. Opera un trasporto attivo sfruttando l’energia dell’adenosintrifosfato: per ogni molecola di ATP convertita in ADP la pompa trasferisce due ioni calcio attraverso la membrana, compensando il gradiente con gli ioni idrogeno. La Ca2+-ATPasi assume due conformazioni: una per legare il calcio e una per rilasciarlo.
A livello del reticolo sarcoplasmatico la concentrazione del calcio è pari a 1o mM mentre all’interno del sarcoplasma è molto inferiore (1 µM).
Le fasi del ciclo di contrazione-rilassamento
A questo punto l’ATP può legarsi alle teste della miosina, un legame prima impossibile. Una volta che avviene questo primo passaggio entra in gioco l’enzima miosina-ATPasi che idrolizza l’ATP in ADP e fosfato inorganico (Pi).
